A fehérjék elsődleges szerkezetét az aminosav-szekvencia határozza meg. A polipeptidlánc térszerkezete, vagyis a lánckonformáció elvileg végtelen sokféle lehet. A peptidkötés sajátos szerkezetéből következően merev, sík alkatú, az α- szénatom körül azonban lehetséges rotáció. Ennek egyrészt az amidkötést alkotó atomok, másrészt az oldalláncok (az aminosavak szénláncai) vethetnek gátat. A fehérjék természetes lánckonformációja az adott fehérjére jellemző. Sok fehérjében találunk azonban egymáshoz hasonló, szabályos szakaszokat. Ezek közül az egyikben a polipeptid lánc helikálisan feltekeredett állapotban van. Ennek az ún. Fehérjék szerkezete? (7836349. kérdés). α- struktúrának az "emeleteit" az egymás alatt lévő peptidkötések atomjai között kialakuló hidrogénkötések tartják össze. Az α-hélix A másik rendezett szerkezet az ún. β- redő, amelyben a polipeptidláncok egymással párhuzamos láncokba rendeződnek. Ebben az amidsíkok α- szénatomok körül kialakuló térszerkezet miatt hullámpapírra emlékeztető redős szerkezetet alakítanak ki.
A fehérjék elsődleges szerkezete: jellemzők - Tudomány Tartalom: Aminosavak Alifás aminosavak Aminosavak hidroxil- vagy kéntartalmú oldalláncokkal Ciklikus aminosavak Aromás aminosavak Bázikus aminosavak Savas aminosavak és amidjaik Peptidkötések Aminosav szekvencia Fehérje kódolás Hivatkozások Az elsődleges szerkezet fehérjék Ez a sorrend, amelyben a polipeptid aminosavai vagy az azokat tartalmazó polipeptidek el vannak rendezve. A fehérjék szerkezeti szintjei (cikk) | Khan Academy. A fehérje egy biopolimer, amely peptidkötésekkel összekapcsolt α-aminosav monomerekből áll. Minden fehérjének van egy meghatározott szekvenciája ezen aminosavakról. A fehérjék rendkívül sokféle biológiai funkciót töltenek be, beleértve a sejtek citoszkeletonon keresztül történő alakítását és integritásának fenntartását, az antitestek révén a test megvédését az idegen ágensektől és enzimeken keresztül a testben zajló kémiai reakciók katalizálását. Ma a fehérjék összetételének és az aminosavak elrendeződésének (szekvenálásának) sorrendje gyorsabb, mint évekkel ezelőtt.
Figyelt kérdés Valaki röviden, tömören eltudná mondnai a fehérjék szerkezetét? csak a lényeg, de érthetően. Köszönöm:) 1/6 anonim válasza: elsodleges: aminosavszekvencia, azaz h milyen sorrendben kapcsolodnak a kulonbozo aminosavak masodlagos: a feherje konformacioja, azaz h hogyan allnak egymashoz kepest az aminosavak. lehet beta redozet, vagy alfa helix. (neten keress kepet) harmadlagos: a kulonbozo masodlagos szerkezetu szakaszok valtakozasa. A fehérjék szerkezete és tulajdonságai -. ha mindketto van benne valtakozva akkor globularis, azaz gombolyag szeru a feherje, ha pedig az egesz feherje vegigi csak helix vagy redozet konformacioju, akkor fibrillaris (azaz ilyen hosszu szal, pl a selyem) negyedleges: nincs minden feherjenek. csak azoknak amik tobb peptidlancbol epulnek fel. a negyedleges szerkezet ezeknek az alegysegeknek az egymashoz viszonyitott szerkezete 2016. máj. 31. 21:24 Hasznos számodra ez a válasz? 2/6 A kérdező kommentje: Koszonom! :-) Halas vagyok 3/6 A kérdező kommentje: Esetleg tudnal mindre 1-1 peldat irni meg?
Ez az egyesülés egy vízmolekula elvesztésével jön létre. Két aminosav közötti egyesülés dipeptid képződését eredményezi, és ha új aminosavakat adnak hozzá, akkor tripeptidek, tetrapeptidek stb. A kis számú aminosavból álló polipeptideket általában oligopeptideknek nevezzük, és ha az aminosavak száma magas, akkor polipeptideknek nevezzük őket. A polipeptidlánchoz hozzáadott minden aminosav egy molekula vizet szabadít fel. Az aminosavnak azt a részét, amely H + vagy OH- vesztett a kötés során, aminosavmaradéknak nevezzük. Ezen oligopeptid- és polipeptidláncok többségének egyik végén egy amino-terminális csoport (N-terminális), a másikban terminális karboxilcsoport (C-terminális) lesz. Ezenkívül sok ionizálható csoportot tartalmazhatnak az őket alkotó aminosavmaradékok oldalláncai között. Emiatt polyampolitoknak számítanak. Aminosav szekvencia Minden fehérjének van egy bizonyos aminosavmaradék-szekvenciája. Ez a sorrend az úgynevezett fehérje elsődleges szerkezete. Minden szervezetben minden egyes fehérje fajspecifikus.
Az aminosavak oldalláncai közötti kölcsönhatások felelősek a harmadlagos szerkezet kialakulásáért. A diszulfidhidak alkotják a legstabilabb kölcsönhatásokat, és a ciszteinben lévő szulfhidrilcsoportok oxidációjával képződnek. Ezek egyfajta kovalens kölcsönhatások. Emellett az ionos kötések az aminosavak pozitív és negatív töltésű oldalláncai között sóhidakat képeznek, tovább stabilizálva a tercier szerkezetet. Ezenkívül a hidrogénkötések is segítenek a 3D-szerkezet stabilizálásában. 3. ábra: Fehérjeszerkezet A fehérjék tercier szerkezete vagy globuláris formája fiziológiai körülmények között vízoldható. Ez annak köszönhető, hogy a hidrofil, savas ad-aminosavak kívülről exponálódnak, és a hidrofób aminosavak, például az aromás aminosavak és az aminosavak alkilcsoportokkal való elrejtése a fehérje szerkezet magjában található. A fehérje elsődleges másodlagos harmadlagos szerkezete közötti hasonlóságok Az elsődleges, másodlagos és harmadlagos szerkezet három, a fehérjék szerkezeti elrendezése.
Vagyis egy ember myoglobinja megegyezik egy másik emberével, de kis különbségei vannak más emlősök mioglobinjaival. A fehérje által tartalmazott aminosavak mennyisége és típusa ugyanolyan fontos, mint ezen aminosavak elhelyezkedése a polipeptidláncban. A fehérjék megismerése érdekében a biokémikusoknak először el kell különíteniük és meg kell tisztítaniuk az egyes fehérjéket, majd elemezniük kell az aminosav-tartalmat, végül meg kell határozniuk annak szekvenciáját. Különböző módszerek léteznek a fehérjék izolálására és tisztítására, amelyek közé tartozik: centrifugálás, kromatográfia, gélszűrés, dialízis és ultraszűrés, valamint a vizsgált fehérje oldhatósági tulajdonságainak alkalmazása. A fehérjékben jelenlévő aminosavak meghatározását három lépésben végezzük. Az első a peptidkötések hidrolízissel történő lebontása. Ezt követően a keverékben lévő különféle aminosavakat elválasztjuk; és végül a kapott aminosavak mindegyikét számszerűsítik. A fehérje elsődleges szerkezetének meghatározásához különböző módszerek alkalmazhatók; de jelenleg a legelterjedtebb az Edman-módszer, amely alapvetően az N-terminális aminosavnak a lánc többi részétől való ismételt jelöléséből és elválasztásából áll, valamint minden egyes felszabadult aminosavat egyedileg azonosít.
If you're seeing this message, it means we're having trouble loading external resources on our website. Ha webszűrőt használsz, győződj meg róla, hogy a *. és a *. nincsenek blokkolva.